Master Degree in Bioinformatics

Corso: Structural Biology and Bioinformatics 6 CFU

Prof. Mattia Falconi

• Characteristics of the amino acids side chains, their reactivity and frequency in proteins.

• Weak interactions: electrostatic interactions, hydrogen bond, hydrophobic effect.

• The process of "folding", "unfolding" and "misfolding".

• The problem of protein folding in vivo and control mechanisms.

• Definition of the main structural domains.

• Description of some molecular recognition models.

• Programs for displaying and manipulating macromolecules.

• Conformational features of proteins and nucleic acids.

• Methods for predicting the secondary structure of proteins and RNA.

• Methods for the detection of proteins structural similarity.

• Macromolecules databases.

• Homology modeling, fold recognition, threading methods and ab initio methods.

• Introduction to Drug Design, how to design a drug.

• Overview of docking and scoring methods, the virtual screening methodology.

The course includes tutorials on:

• Use of the molecular graphics program Chimera.

• Homology modelling with the program SwissPDBviewer.

• Protein-ligand docking with the program AutoDock.

TEXTBOOKS:

1) Introduction to Protein Structure. Carl Branden , John Tooze. Zanichelli Ed.

2) Bioinformatics, from sequence to protein structure. S. Pascarella, A.Paiardini. Zanichelli Ed.

URL http://structuralbiology.bio.uniroma2.it

Purpose of the course

Understanding of architecture and morphology of biological macromolecules. Knowledge of the principles underlying the folding and molecular recognition. Knowledge of simulative techniques used for the analysis and structure prediction of biomolecules.

Laurea Magistrale in Bioinformatica

Corso: Biologia e Bioinformatica Strutturale 6 CFU

Prof. Mattia Falconi

• Caratteristiche delle catene laterali degli amminoacidi, loro reattività e frequenza nelle proteine.

• Le interazioni deboli: interazioni elettrostatiche, legame idrogeno, effetto idrofobico.

• Il processo del “folding“, “unfolding“ e “misfolding“.

• Il problema del folding in vivo e meccanismi di controllo.

• Definizione dei principali domini strutturali.

• Descrizione di alcuni modelli  di riconoscimento molecolare.

• Programmi per la visualizzazione e la manipolazione delle macromolecole.

• Caratteristiche conformazionali delle proteine e degli acidi nucleici.

• Metodi per la predizione della struttura secondaria delle proteine e dell’RNA.

• Metodi per la ricerca della similarità strutturale delle proteine.

• Banche dati delle macromolecole.

• Modellazione per omologia, metodi di Fold recognition, Threading e metodi ab initio.

• Introduzione al Drug Design, come si progetta un farmaco.

• Introduzione alle metodologie del docking e scoring, la metodologia del virtual screening.

Il corso prevede 3 esercitazioni pratiche:

• Uso del programma di grafica molecolare CHIMERA.

• Modellazione per omologia con il programma SwissPDBviewer.

• Docking proteina-ligando con il programma AutoDock.

LIBRI DI TESTO:

1) Introduzione alla Struttura delle Proteine. Carl Branden , John Tooze. Ed. Zanichelli.

2) Bioinformatica, dalla Sequenza alla Struttura delle Proteine. S.Pascarella, A.Paiardini. Ed. Zanichelli.

URL http://structuralbiology.bio.uniroma2.it

Obbiettivi del corso

Comprensione dell’architettura e della morfologia delle macromolecole biologiche. Conoscenza dei principi alla base del folding e del riconoscimento molecolare. Conoscenza delle tecniche simulative utilizzate per l’analisi e la predizione strutturale delle biomolecole.